ACTN3 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 1TJT, 1WKU, 3LUE | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | ACTN3, actinin alpha 3 (gene/pseudogene), ACTN3D, actinin alpha 3 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 102574 MGI: 99678 GeneCards: ACTN3 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • calcium ion binding • protein homodimerization activity • transmembrane transporter binding • зв'язування з іоном металу • integrin binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • actin binding • structural constituent of muscle |
---|
Клітинна компонента | • гіалоплазма • Псевдоподія • focal adhesion • внутрішньоклітинний • мікрофіламент • екзосома |
---|
Біологічний процес | • regulation of apoptotic process • regulation of aerobic respiration • negative regulation of glycolytic process • negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade • transition between fast and slow fiber • positive regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate • focal adhesion assembly • muscle filament sliding • skeletal muscle atrophy • response to denervation involved in regulation of muscle adaptation • negative regulation of oxidative phosphorylation • positive regulation of skeletal muscle tissue growth • regulation of the force of skeletal muscle contraction • negative regulation of cold-induced thermogenesis |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | |
---|
RefSeq (білок) | | |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 11: 66.55 – 66.56 Mb | Хр. 19: 4.91 – 4.93 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
ACTN3 (англ. Actinin alpha 3 (gene/pseudogene)) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 11-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 901 амінокислот, а молекулярна маса — 103 241[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MMMVMQPEGL | | GAGEGRFAGG | | GGGGEYMEQE | | EDWDRDLLLD | | PAWEKQQRKT |
FTAWCNSHLR | | KAGTQIENIE | | EDFRNGLKLM | | LLLEVISGER | | LPRPDKGKMR |
FHKIANVNKA | | LDFIASKGVK | | LVSIGAEEIV | | DGNLKMTLGM | | IWTIILRFAI |
QDISVEETSA | | KEGLLLWCQR | | KTAPYRNVNV | | QNFHTSWKDG | | LALCALIHRH |
RPDLIDYAKL | | RKDDPIGNLN | | TAFEVAEKYL | | DIPKMLDAED | | IVNTPKPDEK |
AIMTYVSCFY | | HAFAGAEQAE | | TAANRICKVL | | AVNQENEKLM | | EEYEKLASEL |
LEWIRRTVPW | | LENRVGEPSM | | SAMQRKLEDF | | RDYRRLHKPP | | RIQEKCQLEI |
NFNTLQTKLR | | LSHRPAFMPS | | EGKLVSDIAN | | AWRGLEQVEK | | GYEDWLLSEI |
RRLQRLQHLA | | EKFRQKASLH | | EAWTRGKEEM | | LSQRDYDSAL | | LQEVRALLRR |
HEAFESDLAA | | HQDRVEHIAA | | LAQELNELDY | | HEAASVNSRC | | QAICDQWDNL |
GTLTQKRRDA | | LERMEKLLET | | IDRLQLEFAR | | RAAPFNNWLD | | GAVEDLQDVW |
LVHSVEETQS | | LLTAHDQFKA | | TLPEADRERG | | AIMGIQGEIQ | | KICQTYGLRP |
CSTNPYITLS | | PQDINTKWDM | | VRKLVPSCDQ | | TLQEELARQQ | | VNERLRRQFA |
AQANAIGPWI | | QAKVEEVGRL | | AAGLAGSLEE | | QMAGLRQQEQ | | NIINYKTNID |
RLEGDHQLLQ | | ESLVFDNKHT | | VYSMEHIRVG | | WEQLLTSIAR | | TINEVENQVL |
TRDAKGLSQE | | QLNEFRASFN | | HFDRKQNGMM | | EPDDFRACLI | | SMGYDLGEVE |
FARIMTMVDP | | NAAGVVTFQA | | FIDFMTRETA | | ETDTTEQVVA | | SFKILAGDKN |
YITPEELRRE | | LPAKQAEYCI | | RRMVPYKGSG | | APAGALDYVA | | FSSALYGESD |
L |
Задіяний у такому біологічному процесі, як ацетилювання. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном кальцію.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Franzot G., Sjoblom B., Gautel M., Djinovic Carugo K. (2005). The crystal structure of the actin binding domain from alpha-actinin in its closed conformation: structural insight into phospholipid regulation of alpha-actinin. J. Mol. Biol. 348: 151—165. PMID 15808860 DOI:10.1016/j.jmb.2005.01.002
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:165 (англ.) . Архів оригіналу за 23 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.
- ↑ UniProt, Q08043 (англ.) . Архів оригіналу за 19 вересня 2017. Процитовано 8 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |
Людські | Мікрофіламенти та актин-зв'язуючі білки | Міофіламенти | Актин | |
---|
Міозин | - I
- II
- III
- V
- VI
- VII
- IX
- X
- XV
- XVIII
- Легкий ланцюг міозину
|
---|
Інші | |
---|
|
---|
Інші | |
---|
|
---|
Проміжні філаменти | Тип 1/2 (Кератин, Цитокератин) | Епітеліальні кератини (м'які альфа-кератини) | - тип I/хромосома 17
- хромосома 12
- інші
|
---|
Кератини волосся (жорсткі альфа-кератини) | |
---|
Незгруповані альфа | |
---|
Не-альфа | |
---|
|
---|
Тип 3 | |
---|
Тип 4 | - Інтернексин
- Нестин
- Нейрофіламент
- Синемін
- Синкоїлін
|
---|
Тип 5 | |
---|
|
---|
Мікротрубочки та пов'язані білки | |
---|
Катеніни | |
---|
Мембранні | |
---|
Інші | |
---|
|
---|
Нелюдські | |
---|