SUMO3 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 1U4A, 2IO1, 2MP2 | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | SUMO3, SMT3A, SMT3H1, SUMO-3, Smt3B, small ubiquitin-like modifier 3, small ubiquitin like modifier 3 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 602231 MGI: 1336201 HomoloGene: 38251 GeneCards: SUMO3 |
---|
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • protein tag • enzyme binding • ubiquitin-like protein ligase binding |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • PML body • клітинне ядро • кінетохор • нуклеоплазма |
---|
Біологічний процес | • negative regulation of DNA binding • protein sumoylation |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Шаблон експресії |
---|
|
Більше даних |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | | NM_001301671 NM_001301672 NM_001301673 NM_019929 |
|
---|
RefSeq (білок) | | | NP_001288600 NP_001288601 NP_001288602 NP_064313 |
|
---|
Локус (UCSC) | Хр. 21: 44.81 – 44.82 Mb | Хр. 10: 77.44 – 77.45 Mb |
---|
PubMed search | [1] | [2] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
SUMO3 (англ. Small ubiquitin-like modifier 3) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 21-ї хромосоми.[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 103 амінокислот, а молекулярна маса — 11 637[4].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MSEEKPKEGV | | KTENDHINLK | | VAGQDGSVVQ | | FKIKRHTPLS | | KLMKAYCERQ |
GLSMRQIRFR | | FDGQPINETD | | TPAQLEMEDE | | DTIDVFQQQT | | GGVPESSLAG |
HSF |
Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, альтернативний сплайсинг. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.
Література
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Saitoh H., Hinchey J. (2000). Functional heterogeneity of small ubiquitin-related protein modifiers SUMO-1 versus SUMO-2/3. J. Biol. Chem. 275: 6252—6258. PMID 10692421 DOI:10.1074/jbc.275.9.6252
- Su H.-L., Li S.S.-L. (2002). Molecular features of human ubiquitin-like SUMO genes and their encoded proteins. Gene. 296: 65—73. PMID 12383504 DOI:10.1016/S0378-1119(02)00843-0
- Reverter D., Lima C.D. (2004). A basis for SUMO protease specificity provided by analysis of human Senp2 and a Senp2-SUMO complex. Structure. 12: 1519—1531. PMID 15296745 DOI:10.1016/j.str.2004.05.023
- Xu Z., Au S.W.N. (2005). Mapping residues of SUMO precursors essential in differential maturation by SUMO-specific protease, SENP1. Biochem. J. 386: 325—330. PMID 15487983 DOI:10.1042/BJ20041210
- Gong L., Yeh E.T.H. (2006). Characterization of a family of nucleolar SUMO-specific proteases with preference for SUMO-2 or SUMO-3. J. Biol. Chem. 281: 15869—15877. PMID 16608850 DOI:10.1074/jbc.M511658200
Примітки
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:11124 (англ.) . Процитовано 12 вересня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, P55854 (англ.) . Архів оригіналу за 6 серпня 2017. Процитовано 12 вересня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |