LTN1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
3J92

Ідентифікатори

Символи

LTN1, C21orf10, C21orf98, RNF160, ZNF294, listerin E3 ubiquitin protein ligase 1

Зовнішні ІД

OMIM: 613083 MGI: 1926163 HomoloGene: 32272 GeneCards: LTN1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• zinc ion binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • зв'язування з іоном металу • GO:1904264, GO:1904822, GO:0090622, GO:0090302 ubiquitin protein ligase activity • GO:0050372 ubiquitin-protein transferase activity • transferase activity • ribosomal large subunit binding
Клітинна компонента	• гіалоплазма • RQC complex
Біологічний процес	• Убіквітин-залежний протеоліз • protein autoubiquitination • proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process • rescue of stalled ribosome • ribosome-associated ubiquitin-dependent protein catabolic process
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


26046


78913

Ensembl


ENSG00000198862


ENSMUSG00000052299

UniProt


O94822


Q6A009

RefSeq (мРНК)


NM_015565 NM_001320766


NM_001081068

RefSeq (білок)


NP_001307695 NP_056380


NP_001074537

Локус (UCSC)

Хр. 21: 28.93 – 28.99 Mb

Хр. 16: 87.17 – 87.23 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

LTN1 (англ. Listerin E3 ubiquitin protein ligase 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на довгому плечі 21-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 766 амінокислот, а молекулярна маса — 200 552^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGGKNKQRTK	GNLRPSNSGR	AAELLAKEQG	TVPGFIGFGT	SQSDLGYVPA
IQGAEEIDSL	VDSDFRMVLR	KLSKKDVTTK	LKAMQEFGTM	CTERDTETVK
GVLPYWPRIF	CKISLDHDRR	VREATQQAFE	KLILKVKKQL	APYLKSLMGY
WLMAQCDTYT	PAAFAAKDAF	EAAFPPSKQP	EAIAFCKDEI	TSVLQDHLIK
ETPDTLSDPQ	TVPEEEREAK	FYRVVTCSLL	ALKRLLCLLP	DNELDSLEEK
FKSLLSQNKF	WKYGKHSVPQ	IRSAYFELVS	ALCQRIPQLM	KEEASKVSPS
VLLSIDDSDP	IVCPALWEAV	LYTLTTIEDC	WLHVNAKKSV	FPKLSTVIRE
GGRGLATVIY	PYLLPFISKL	PQSITNPKLD	FFKNFLTSLV	AGLSTERTKT
SSLESSAVIS	AFFECLRFIM	QQNLGEEEIE	QMLVNDQLIP	FIDAVLKDPG
LQHGQLFNHL	AETLSSWEAK	ADTEKDEKTA	HNLENVLIHF	WERLSEICVA
KISEPEADVE	SVLGVSNLLQ	VLQKPKSSLK	SSKKKNGKVR	FADEILESNK
ENEKCVSSEG	EKIEGWELTT	EPSLTHNSSG	LLSPLRKKPL	EDLVCKLADI
SINYVNERKS	EQHLRFLSTL	LDSFSSSRVF	KMLLGDEKQS	IVQAKPLEIA
KLVQKNPAVQ	FLYQKLIGWL	NEDQRKDFGF	LVDILYSALR	CCDNDMERKK
VLDDLTKVDL	KWNSLLKIIE	KACPSSDKHA	LVTPWLKGDI	LGEKLVNLAD
CLCNEDLESR	VSSESHFSER	WTLLSLVLSQ	HVKNDYLIGD	VYVERIIVRL
HETLFKTKKL	SEAESSDSSV	SFICDVAYNY	FSSAKGCLLM	PSSEDLLLTL
FQLCAQSKEK	THLPDFLICK	LKNTWLSGVN	LLVHQTDSSY	KESTFLHLSA
LWLKNQVQAS	SLDINSLQVL	LSAVDDLLNT	LLESEDSYLM	GVYIGSVMPN
DSEWEKMRQS	LPMQWLHRPL	LEGRLSLNYE	CFKTDFKEQD	IKTLPSHLCT
SALLSKMVLI	ALRKETVLEN	NELEKIIAEL	LYSLQWCEEL	DNPPIFLIGF
CEILQKMNIT	YDNLRVLGNT	SGLLQLLFNR	SREHGTLWSL	IIAKLILSRS
ISSDEVKPHY	KRKESFFPLT	EGNLHTIQSL	CPFLSKEEKK	EFSAQCIPAL
LGWTKKDLCS	TNGGFGHLAI	FNSCLQTKSI	DDGELLHGIL	KIIISWKKEH
EDIFLFSCNL	SEASPEVLGV	NIEIIRFLSL	FLKYCSSPLA	ESEWDFIMCS
MLAWLETTSE	NQALYSIPLV	QLFACVSCDL	ACDLSAFFDS	TTLDTIGNLP
VNLISEWKEF	FSQGIHSLLL	PILVTVTGEN	KDVSETSFQN	AMLKPMCETL
TYISKEQLLS	HKLPARLVAD	QKTNLPEYLQ	TLLNTLAPLL	LFRARPVQIA
VYHMLYKLMP	ELPQYDQDNL	KSYGDEEEEP	ALSPPAALMS	LLSIQEDLLE
NVLGCIPVGQ	IVTIKPLSED	FCYVLGYLLT	WKLILTFFKA	ASSQLRALYS
MYLRKTKSLN	KLLYHLFRLM	PENPTYAETA	VEVPNKDPKT	FFTEELQLSI
RETTMLPYHI	PHLACSVYHM	TLKDLPAMVR	LWWNSSEKRV	FNIVDRFTSK
YVSSVLSFQE	ISSVQTSTQL	FNGMTVKARA	TTREVMATYT	IEDIVIELII
QLPSNYPLGS	IIVESGKRVG	VAVQQWRNWM	LQLSTYLTHQ	NGSIMEGLAL
WKNNVDKRFE	GVEDCMICFS	VIHGFNYSLP	KKACRTCKKK	FHSACLYKWF
TSSNKSTCPL	CRETFF

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до трансфераз. Задіяний у таких біологічних процесах, як убіквітинування білків, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку.

Література

The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Shao S., von der Malsburg K., Hegde R.S. (2013). Listerin-dependent nascent protein ubiquitination relies on ribosome subunit dissociation. Mol. Cell. 50: 637—648. PMID 23685075 DOI:10.1016/j.molcel.2013.04.015
Shao S., Hegde R.S. (2014). Reconstitution of a minimal ribosome-associated ubiquitination pathway with purified factors. Mol. Cell. 55: 880—890. PMID 25132172 DOI:10.1016/j.molcel.2014.07.006
Shao S., Brown A., Santhanam B., Hegde R.S. (2015). Structure and assembly pathway of the ribosome quality control complex. Mol. Cell. 57: 433—444. PMID 25578875 DOI:10.1016/j.molcel.2014.12.015

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:13082 (англ.) . Архів оригіналу за 10 вересня 2015. Процитовано 21 вересня 2017.
↑ UniProt, O94822 (англ.) . Архів оригіналу за 7 серпня 2017. Процитовано 21 вересня 2017.