LIMA1

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
2D8Y

Ідентифікатори

Символи

LIMA1, EPLIN, SREBP3, LIM domain and actin binding 1, LDLCQ8

Зовнішні ІД

OMIM: 608364 MGI: 1920992 HomoloGene: 9484 GeneCards: LIMA1

Онтологія гена
Молекулярна функція	• actin filament binding • actin binding • actin monomer binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • зв'язування з іоном металу • cadherin binding
Клітинна компонента	• міжклітинні контакти • Борозна розщеплення • цитоскелет • brush border • stress fiber • focal adhesion • actin cytoskeleton • цитоплазма
Біологічний процес	• negative regulation of actin filament depolymerization • ruffle organization • actin filament bundle assembly
Джерела:Amigo / QuickGO

Шаблон експресії

Більше даних

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


51474


65970

Ensembl


ENSG00000050405


ENSMUSG00000023022

UniProt


Q9UHB6


Q9ERG0

RefSeq (мРНК)


NM_001113546 NM_001113547 NM_001243775 NM_016357


NM_001113545 NM_023063

RefSeq (білок)


NP_001107018 NP_001107019 NP_001230704 NP_057441


NP_001107017 NP_075550

Локус (UCSC)

Хр. 12: 50.18 – 50.28 Mb

Хр. 15: 99.68 – 99.77 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

LIMA1 (англ. LIM domain and actin binding 1) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 759 амінокислот, а молекулярна маса — 85 226^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MESSPFNRRQ	WTSLSLRVTA	KELSLVNKNK	SSAIVEIFSK	YQKAAEETNM
EKKRSNTENL	SQHFRKGTLT	VLKKKWENPG	LGAESHTDSL	RNSSTEIRHR
ADHPPAEVTS	HAASGAKADQ	EEQIHPRSRL	RSPPEALVQG	RYPHIKDGED
LKDHSTESKK	MENCLGESRH	EVEKSEISEN	TDASGKIEKY	NVPLNRLKMM
FEKGEPTQTK	ILRAQSRSAS	GRKISENSYS	LDDLEIGPGQ	LSSSTFDSEK
NESRRNLELP	RLSETSIKDR	MAKYQAAVSK	QSSSTNYTNE	LKASGGEIKI
HKMEQKENVP	PGPEVCITHQ	EGEKISANEN	SLAVRSTPAE	DDSRDSQVKS
EVQQPVHPKP	LSPDSRASSL	SESSPPKAMK	KFQAPARETC	VECQKTVYPM
ERLLANQQVF	HISCFRCSYC	NNKLSLGTYA	SLHGRIYCKP	HFNQLFKSKG
NYDEGFGHRP	HKDLWASKNE	NEEILERPAQ	LANARETPHS	PGVEDAPIAK
VGVLAASMEA	KASSQQEKED	KPAETKKLRI	AWPPPTELGS	SGSALEEGIK
MSKPKWPPED	EISKPEVPED	VDLDLKKLRR	SSSLKERSRP	FTVAASFQST
SVKSPKTVSP	PIRKGWSMSE	QSEESVGGRV	AERKQVENAK	ASKKNGNVGK
TTWQNKESKG	ETGKRSKEGH	SLEMENENLV	ENGADSDEDD	NSFLKQQSPQ
EPKSLNWSSF	VDNTFAEEFT	TQNQKSQDVE	LWEGEVVKEL	SVEEQIKRNR
YYDEDEDEE

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з молекулою актину, іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті, клітинних контактах.

Література

Maul R.S., Chang D.D. (1999). EPLIN, epithelial protein lost in neoplasm. Oncogene. 18: 7838—7841. PMID 10618726 DOI:10.1038/sj.onc.1203206
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Simpson J.C., Wellenreuther R., Poustka A., Pepperkok R., Wiemann S. (2000). Systematic subcellular localization of novel proteins identified by large-scale cDNA sequencing. EMBO Rep. 1: 287—292. PMID 11256614 DOI:10.1093/embo-reports/kvd058
Chen S., Maul R.S., Kim H.R., Chang D.D. (2000). Characterization of the human EPLIN (Epithelial protein lost in neoplasm) gene reveals distinct promoters for the two EPLIN isoforms. Gene. 248: 69—76. PMID 10806352 DOI:10.1016/S0378-1119(00)00144-X

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:24636 (англ.) . Процитовано 11 вересня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, Q9UHB6 (англ.) . Архів оригіналу за 25 серпня 2017. Процитовано 11 вересня 2017.