GSTM2

Наявні структури

Пошук ортологів: PDBe RCSB

Список кодів PDB
1HNA, 1HNB, 1HNC, 1XW5, 1YKC, 2AB6, 2C4J, 2GTU, 3GTU, 3GUR

Ідентифікатори

Символи

GSTM2, GST4, GSTM, GSTM2-2, GTHMUS, glutathione S-transferase mu 2 (muscle), glutathione S-transferase mu 2

Зовнішні ІД

OMIM: 138380 MGI: 1915562 HomoloGene: 41816 GeneCards: GSTM2

Онтологія гена
Молекулярна функція	• transferase activity • protein homodimerization activity • glutathione binding • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • enzyme binding • signaling receptor binding • glutathione peroxidase activity • glutathione transferase activity
Клітинна компонента	• цитоплазма • гіалоплазма • sarcoplasmic reticulum • екзосома • intercellular bridge
Біологічний процес	• xenobiotic catabolic process • glutathione metabolic process • regulation of cardiac muscle contraction by regulation of the release of sequestered calcium ion • negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity • positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity • cellular detoxification of nitrogen compound • nitrobenzene metabolic process • cellular response to caffeine • обмін речовин • regulation of release of sequestered calcium ion into cytosol by sarcoplasmic reticulum • relaxation of cardiac muscle • glutathione derivative biosynthetic process • regulation of skeletal muscle contraction by regulation of release of sequestered calcium ion • cellular oxidant detoxification • linoleic acid metabolic process
Джерела:Amigo / QuickGO

Ортологи

Види

Людина

Миша

Entrez


2946


68312

Ensembl


ENSG00000213366


ENSMUSG00000004035

UniProt


P28161


Q80W21

RefSeq (мРНК)


NM_001142368 NM_000848


NM_026672 NM_001356351

RefSeq (білок)


NP_000839 NP_001135840


NP_080948 NP_001343280

Локус (UCSC)

Хр. 1: 109.67 – 109.71 Mb

Хр. 3: 107.83 – 107.84 Mb

PubMed search

^[1]

^[2]

Вікідані

Див./Ред. для людей

Див./Ред. для мишей

GSTM2 (англ. Glutathione S-transferase mu 2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 1-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 218 амінокислот, а молекулярна маса — 25 745^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MPMTLGYWNI	RGLAHSIRLL	LEYTDSSYEE	KKYTMGDAPD	YDRSQWLNEK
FKLGLDFPNL	PYLIDGTHKI	TQSNAILRYI	ARKHNLCGES	EKEQIREDIL
ENQFMDSRMQ	LAKLCYDPDF	EKLKPEYLQA	LPEMLKLYSQ	FLGKQPWFLG
DKITFVDFIA	YDVLERNQVF	EPSCLDAFPN	LKDFISRFEG	LEKISAYMKS
SRFLPRPVFT	KMAVWGNK

A: Аланін
C: Цистеїн
D: Аспарагінова кислота
E: Глутамінова кислота
F: Фенілаланін
G: Гліцин
H: Гістидин
I: Ізолейцин
K: Лізин
L: Лейцин
M: Метіонін
N: Аспарагін
P: Пролін
Q: Глутамін
R: Аргінін
S: Серин
T: Треонін
V: Валін
W: Триптофан

Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, фосфопротеїнів. Задіяний у такому біологічному процесі як поліморфізм. Локалізований у цитоплазмі.

Література

Vorachek W.R., Pearson W.R., Rule G.S. (1991). Cloning, expression, and characterization of a class-mu glutathione transferase from human muscle, the product of the GST4 locus. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 88: 4443—4447. PMID 2034681 DOI:10.1073/pnas.88.10.4443
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Ross V.L., Board P.G. (1993). Molecular cloning and heterologous expression of an alternatively spliced human Mu class glutathione S-transferase transcript. Biochem. J. 294: 373—380. PMID 8373352 DOI:10.1042/bj2940373
Norrgard M.A., Ivarsson Y., Tars K., Mannervik B. (2006). Alternative mutations of a positively selected residue elicit gain or loss of functionalities in enzyme evolution. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 103: 4876—4881. PMID 16549767 DOI:10.1073/pnas.0600849103

Примітки

↑ Human PubMed Reference:.
↑ Mouse PubMed Reference:.
↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:4634 (англ.) . Процитовано 25 серпня 2017.{{cite web}}: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання)
↑ UniProt, P28161 (англ.) . Архів оригіналу за 14 листопада 2017. Процитовано 25 серпня 2017.