FLT4 |
---|
|
Наявні структури |
---|
PDB | Пошук ортологів: PDBe RCSB | Список кодів PDB | 4BSJ, 4BSK | | |
Ідентифікатори |
---|
Символи | FLT4, FLT41, LMPH1A, PCL, VEGFR3, FLT-4, VEGFR-3, fms related tyrosine kinase 4, LMPHM1, fms related receptor tyrosine kinase 4, CHTD7 |
---|
Зовнішні ІД | OMIM: 136352 MGI: 95561 HomoloGene: 7321 GeneCards: FLT4 |
---|
|
Пов'язані генетичні захворювання |
---|
hereditary lymphedema I[1] |
|
Реагує на сполуку |
---|
cediranib, lenvatinib, linifanib, motesanib, Нінтеданіб, Пазопаніб, сунітиніб, tivozanib, vatalanib, Нінтеданіб, bms-690514, brivanib, cep-11981, famitinib, lucitanib, VEGF receptor tyrosine kinase inhibitor III[2] |
Онтологія гена |
---|
Молекулярна функція | • vascular endothelial growth factor-activated receptor activity • transferase activity • nucleotide binding • protein kinase activity • growth factor binding • kinase activity • GO:0001948, GO:0016582 protein binding • transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity • protein tyrosine kinase activity • protein phosphatase binding • ATP binding • protein homodimerization activity • receptor tyrosine kinase • transmembrane signaling receptor activity • vascular endothelial growth factor binding |
---|
Клітинна компонента | • цитоплазма • integral component of membrane • мембрана • receptor complex • клітинна мембрана • integral component of plasma membrane • extracellular region • клітинне ядро • нуклеоплазма |
---|
Біологічний процес | • regulation of blood vessel remodeling • positive regulation of protein phosphorylation • positive regulation of endothelial cell proliferation • blood vessel morphogenesis • lymphangiogenesis • фосфорилювання • transmembrane receptor protein tyrosine kinase signaling pathway • positive regulation of protein kinase C signaling • negative regulation of apoptotic process • sprouting angiogenesis • positive regulation of JNK cascade • lymph vessel development • positive regulation of endothelial cell migration • protein phosphorylation • vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway • vasculature development • Ангіогенез • positive regulation of cell population proliferation • positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade • protein autophosphorylation • positive regulation of vascular endothelial growth factor production • peptidyl-tyrosine phosphorylation • cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus • positive regulation of MAPK cascade • lung alveolus development • respiratory system process • respiratory gaseous exchange by respiratory system • vascular endothelial growth factor signaling pathway • negative regulation of signal transduction • диференціація клітин • positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase signaling |
---|
Джерела:Amigo / QuickGO | |
Ортологи |
---|
Види | Людина | Миша |
---|
Entrez | | |
---|
Ensembl | | |
---|
UniProt | | |
---|
RefSeq (мРНК) | | NM_002020 NM_182925 NM_001354989 |
| |
---|
RefSeq (білок) | | NP_002011 NP_891555 NP_001341918 |
| |
---|
Локус (UCSC) | Хр. 5: 180.6 – 180.65 Mb | Хр. 11: 49.5 – 49.54 Mb |
---|
PubMed search | [3] | [4] |
---|
Вікідані |
Див./Ред. для людей | Див./Ред. для мишей |
|
FLT4 (англ. Fms related tyrosine kinase 4) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 5-ї хромосоми. [5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 363 амінокислот, а молекулярна маса — 152 757[6].
Послідовність амінокислот
10 | | 20 | | 30 | | 40 | | 50 |
MQRGAALCLR | | LWLCLGLLDG | | LVSGYSMTPP | | TLNITEESHV | | IDTGDSLSIS |
CRGQHPLEWA | | WPGAQEAPAT | | GDKDSEDTGV | | VRDCEGTDAR | | PYCKVLLLHE |
VHANDTGSYV | | CYYKYIKARI | | EGTTAASSYV | | FVRDFEQPFI | | NKPDTLLVNR |
KDAMWVPCLV | | SIPGLNVTLR | | SQSSVLWPDG | | QEVVWDDRRG | | MLVSTPLLHD |
ALYLQCETTW | | GDQDFLSNPF | | LVHITGNELY | | DIQLLPRKSL | | ELLVGEKLVL |
NCTVWAEFNS | | GVTFDWDYPG | | KQAERGKWVP | | ERRSQQTHTE | | LSSILTIHNV |
SQHDLGSYVC | | KANNGIQRFR | | ESTEVIVHEN | | PFISVEWLKG | | PILEATAGDE |
LVKLPVKLAA | | YPPPEFQWYK | | DGKALSGRHS | | PHALVLKEVT | | EASTGTYTLA |
LWNSAAGLRR | | NISLELVVNV | | PPQIHEKEAS | | SPSIYSRHSR | | QALTCTAYGV |
PLPLSIQWHW | | RPWTPCKMFA | | QRSLRRRQQQ | | DLMPQCRDWR | | AVTTQDAVNP |
IESLDTWTEF | | VEGKNKTVSK | | LVIQNANVSA | | MYKCVVSNKV | | GQDERLIYFY |
VTTIPDGFTI | | ESKPSEELLE | | GQPVLLSCQA | | DSYKYEHLRW | | YRLNLSTLHD |
AHGNPLLLDC | | KNVHLFATPL | | AASLEEVAPG | | ARHATLSLSI | | PRVAPEHEGH |
YVCEVQDRRS | | HDKHCHKKYL | | SVQALEAPRL | | TQNLTDLLVN | | VSDSLEMQCL |
VAGAHAPSIV | | WYKDERLLEE | | KSGVDLADSN | | QKLSIQRVRE | | EDAGRYLCSV |
CNAKGCVNSS | | ASVAVEGSED | | KGSMEIVILV | | GTGVIAVFFW | | VLLLLIFCNM |
RRPAHADIKT | | GYLSIIMDPG | | EVPLEEQCEY | | LSYDASQWEF | | PRERLHLGRV |
LGYGAFGKVV | | EASAFGIHKG | | SSCDTVAVKM | | LKEGATASEH | | RALMSELKIL |
IHIGNHLNVV | | NLLGACTKPQ | | GPLMVIVEFC | | KYGNLSNFLR | | AKRDAFSPCA |
EKSPEQRGRF | | RAMVELARLD | | RRRPGSSDRV | | LFARFSKTEG | | GARRASPDQE |
AEDLWLSPLT | | MEDLVCYSFQ | | VARGMEFLAS | | RKCIHRDLAA | | RNILLSESDV |
VKICDFGLAR | | DIYKDPDYVR | | KGSARLPLKW | | MAPESIFDKV | | YTTQSDVWSF |
GVLLWEIFSL | | GASPYPGVQI | | NEEFCQRLRD | | GTRMRAPELA | | TPAIRRIMLN |
CWSGDPKARP | | AFSELVEILG | | DLLQGRGLQE | | EEEVCMAPRS | | SQSSEEGSFS |
QVSTMALHIA | | QADAEDSPPS | | LQRHSLAARY | | YNWVSFPGCL | | ARGAETRGSS |
RMKTFEEFPM | | TPTTYKGSVD | | NQTDSGMVLA | | SEEFEQIESR | | HRQESGFSCK |
GPGQNVAVTR | | AHPDSQGRRR | | RPERGARGGQ | | VFYNSEYGEL | | SEPSEEDHCS |
PSARVTFFTD | | NSY |
Кодований геном білок за функціями належить до трансфераз, кіназ, рецепторів, тирозинових протеїнкіназ, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах як ангіогенез, поліморфізм, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з АТФ, нуклеотидами. Локалізований у клітинній мембрані, цитоплазмі, ядрі, мембрані. Також секретований назовні.
Література
- Zhang Z., Henzel W.J. (2004). Signal peptide prediction based on analysis of experimentally verified cleavage sites. Protein Sci. 13: 2819—2824. PMID 15340161 DOI:10.1110/ps.04682504
- Wang J.F., Zhang X., Groopman J.E. (2004). Activation of vascular endothelial growth factor receptor-3 and its downstream signaling promote cell survival under oxidative stress. J. Biol. Chem. 279: 27088—27097. PMID 15102829 DOI:10.1074/jbc.M314015200
- Salameh A., Galvagni F., Bardelli M., Bussolino F., Oliviero S. (2005). Direct recruitment of CRK and GRB2 to VEGFR-3 induces proliferation, migration, and survival of endothelial cells through the activation of ERK, AKT, and JNK pathways. Blood. 106: 3423—3431. PMID 16076871 DOI:10.1182/blood-2005-04-1388
- Garces C.A., Kurenova E.V., Golubovskaya V.M., Cance W.G. (2006). Vascular endothelial growth factor receptor-3 and focal adhesion kinase bind and suppress apoptosis in breast cancer cells. Cancer Res. 66: 1446—1454. PMID 16452200 DOI:10.1158/0008-5472.CAN-05-1661
- Yuen D., Pytowski B., Chen L. (2011). Combined blockade of VEGFR-2 and VEGFR-3 inhibits inflammatory lymphangiogenesis in early and middle stages. Invest. Ophthalmol. Vis. Sci. 52: 2593—2597. PMID 21273538 DOI:10.1167/iovs.10-6408
- Roskoski R. Jr. (2008). VEGF receptor protein-tyrosine kinases: structure and regulation. Biochem. Biophys. Res. Commun. 375: 287—291. PMID 18680722 DOI:10.1016/j.bbrc.2008.07.121
Примітки
- ↑ Захворювання, генетично пов'язані з FLT4 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Сполуки, які фізично взаємодіють з Fms related receptor tyrosine kinase 4 переглянути/редагувати посилання на ВікіДаних.
- ↑ Human PubMed Reference:.
- ↑ Mouse PubMed Reference:.
- ↑ HUGO Gene Nomenclature Commitee, HGNC:3767 (англ.) . Процитовано 31 серпня 2017.
{{cite web}}
: Обслуговування CS1: Сторінки з параметром url-status, але без параметра archive-url (посилання) - ↑ UniProt, P35916 (англ.) . Архів оригіналу за 14 липня 2017. Процитовано 31 серпня 2017.
Див. також
| Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
Портал «Біологія» Портал «Хімія» |