Рибосомний білок S27a
Рибосомний білок S27a | |||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() | |||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
Ідентифікатори | |||||||||||||||||
Символи | RPS27A, CEP80, HEL112, S27A, UBA80, UBC, UBCEP1, UBCEP80, ribosomal protein S27a | ||||||||||||||||
Зовнішні ІД | OMIM: 191343 MGI: 1925544 HomoloGene: 37715 GeneCards: RPS27A | ||||||||||||||||
| |||||||||||||||||
Ортологи | |||||||||||||||||
Види | Людина | Миша | |||||||||||||||
Entrez |
|
| |||||||||||||||
Ensembl |
|
| |||||||||||||||
UniProt |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (мРНК) |
|
| |||||||||||||||
RefSeq (білок) |
|
| |||||||||||||||
Локус (UCSC) | Хр. 2: 55.23 – 55.24 Mb | Хр. 11: 29.5 – 29.5 Mb | |||||||||||||||
PubMed search | [1] | [2] | |||||||||||||||
Вікідані | |||||||||||||||||
|
Рибосомний білок S27a (англ. Ribosomal protein S27a) – білок, який кодується геном RPS27A, розташованим у людей на короткому плечі 2-ї хромосоми. [3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 156 амінокислот, а молекулярна маса — 17 965[4].
10 | 20 | 30 | 40 | 50 | ||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|
MQIFVKTLTG | KTITLEVEPS | DTIENVKAKI | QDKEGIPPDQ | QRLIFAGKQL | ||||
EDGRTLSDYN | IQKESTLHLV | LRLRGGAKKR | KKKSYTTPKK | NKHKRKKVKL | ||||
AVLKYYKVDE | NGKISRLRRE | CPSDECGAGV | FMASHFDRHY | CGKCCLTYCF | ||||
NKPEDK |
Цей білок за функціями належить до рибонуклеопротеїнів, рибосомних білків. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном цинку. Локалізований у цитоплазмі, ядрі.
Література
- Adams S.M., Sharp M.G., Walker R.A., Brammar W.J., Varley J.M. (1992). Differential expression of translation-associated genes in benign and malignant human breast tumours. Br. J. Cancer. 65: 65—71. PMID 1370760 DOI:10.1038/bjc.1992.12
- The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
- Schlesinger D.H., Goldstein G. (1975). Molecular conservation of 74 amino acid sequence of ubiquitin between cattle and man. Nature. 255: 423—424. PMID 1128706 DOI:10.1038/255423a0
- Huang F., Kirkpatrick D., Jiang X., Gygi S.P., Sorkin A. (2006). Differential regulation of EGF receptor internalization and degradation by multiubiquitination within the kinase domain. Mol. Cell. 21: 737—748. PMID 16543144 DOI:10.1016/j.molcel.2006.02.018
- Okumura F., Hatakeyama S., Matsumoto M., Kamura T., Nakayama K. (2004). Functional regulation of FEZ1 by the U-box-type ubiquitin ligase E4B contributes to neuritogenesis. J. Biol. Chem. 279: 53533—53543. PMID 15466860 DOI:10.1074/jbc.M402916200
- Komander D. (2009). The emerging complexity of protein ubiquitination. Biochem. Soc. Trans. 37: 937—953. PMID 19754430 DOI:10.1042/BST0370937
Примітки
Див. також
- Хромосома 2
![]() | Це незавершена стаття про білки. Ви можете допомогти проєкту, виправивши або дописавши її. |
|