Violaksantin deepoksidaza

Violaksantin deepoksidaza
Identifikatori
EC broj1.10.99.3
CAS broj57534-73-3
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Pretraga
PMCčlanci
PubMedčlanci
NCBIproteini

Violaksantin deepoksidaza (EC 1.10.99.3, VDE) je enzim sa sistematskim imenom violaksantin:askorbat oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5][6][7] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

violaksantin + 2 L-askorbat {\displaystyle \rightleftharpoons } zeaksantin + 2 L-dehidroaskorbat + 2H2O (sveukupna reakcija)
(1a) violaksantin + L-askorbat {\displaystyle \rightleftharpoons } anteraksantin + L-dehidroaskorbat + H2O
(1b) antheraksantin + L-askorbat {\displaystyle \rightleftharpoons } zeaksantin + L-dehidroaskorbat + H2O

Zajedno sa EC 1.14.13.90, zeaksantinskom epoksidazom, ovaj enzim formira deo ksantofilnog (ili violaksantinskog) ciklusa za kontrolu koncentracije zeaksantina u hloroplastima.

Reference

  1. ^ Yamamoto, H.Y. & Higashi, R.M. (1978). „Violaxanthin de-epoxidase. Lipid composition and substrate specificity”. Arch. Biochem. Biophys. 190: 514—522. PMID 102251. 
  2. ^ Rockholm, D.C. & Yamamoto, H.Y. (1996). „Violaxanthin de-epoxidase”. Plant Physiol. 110: 697—703. PMID 8742341. 
  3. ^ Bugos, R.C., Hieber, A.D. and Yamamoto, H.Y. (1998). „Xanthophyll cycle enzymes are members of the lipocalin family, the first identified from plants”. J. Biol. Chem. 273: 15321—15324. PMID 9624110. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  4. ^ Kuwabara, T., Hasegawa, M., Kawano, M. and Takaichi, S. (1999). „Characterization of violaxanthin de-epoxidase purified in the presence of Tween 20: effects of dithiothreitol and pepstatin A”. Plant Cell Physiol. 40: 1119—1126. PMID 10635115. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  5. ^ Latowski, D., Kruk, J., Burda, K., Skrzynecka-Jaskierm, M., Kostecka-Gugala, A. and Strzalka, K. (2002). „Kinetics of violaxanthin de-epoxidation by violaxanthin de-epoxidase, a xanthophyll cycle enzyme, is regulated by membrane fluidity in model lipid bilayers”. Eur. J. Biochem. 269: 4656—4665. PMID 12230579. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)
  6. ^ Goss, R. (2003). „Substrate specificity of the violaxanthin de-epoxidase of the primitive green alga Mantoniella squamata (Prasinophyceae)”. Planta. 217: 801—812. PMID 12748855. 
  7. ^ Latowski, D., Akerlund, H.E. and Strzalka, K. (2004). „Violaxanthin de-epoxidase, the xanthophyll cycle enzyme, requires lipid inverted hexagonal structures for its activity”. Biochemistry. 43: 4417—4420. PMID 15078086. CS1 одржавање: Вишеструка имена: списак аутора (веза)

Literatura

  • Nicholas C. Price; Lewis Stevens (1999). Fundamentals of Enzymology: The Cell and Molecular Biology of Catalytic Proteins (Third изд.). USA: Oxford University Press. ISBN 019850229X. 
  • Eric J. Toone (2006). Advances in Enzymology and Related Areas of Molecular Biology, Protein Evolution (Volume 75 изд.). Wiley-Interscience. ISBN 0471205036. 
  • Branden C; Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, NY: Garland Publishing. ISBN 0-8153-2305-0. 
  • Irwin H. Segel. Enzyme Kinetics: Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems (Book 44 изд.). Wiley Classics Library. ISBN 0471303097. 

Spoljašnje veze

  • Violaxanthin+de-epoxidase на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)
  • п
  • р
  • у
Teme
Tipovi
  • B enzm: 1.1/2/3/4/5/6/7/8/10/11/13/14/15-18, 2.1/2/3/4/5/6/7/8, 2.7.10, 2.7.11-12, 3.1/2/3/4/5/6/7, 3.1.3.48, 3.4.21/22/23/24, 4.1/2/3/4/5/6, 5.1/2/3/4/99, 6.1-3/4/5-6
Portali:
  •  Molekularna i ćelijska biologija
  •  Hemija