UCP2

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La UCP2 o proteina di disaccoppiamento mitocondriale 2 è una proteina disaccoppiante che negli esseri umani è codificata dal gene UCP2.[1]

Questa proteina fa parte della famiglia dei trasportatori degli anioni localizzati nella membrana mitocondriale interna come il vettore per il fosfato inorganico e del Ca2+ citosolico [2] e non solo. Il suo nome è dovuto alla elevata omologia di questa proteina con UCP1 o termogenina.

A differenza dell'UCP1, che agisce solo sul grasso bruno e quindi solo sulla termogenesi adattativa, la UCP2 non interviene in questo meccanismo; sembra invece che questa intervenga nel controllo mitocondriale dei derivati delle specie reattive dell'ossigeno (ROS).[3]

Note

  1. ^ A. Vidal-Puig, G. Solanes; D. Grujic; JS. Flier; BB. Lowell, UCP3: an uncoupling protein homologue expressed preferentially and abundantly in skeletal muscle and brown adipose tissue., in Biochem Biophys Res Commun, vol. 235, n. 1, giugno 1997, pp. 79-82, DOI:10.1006/bbrc.1997.6740, PMID 9196039.
  2. ^ M. Trenker, R. Malli; I. Fertschai; S. Levak-Frank; WF. Graier, Uncoupling proteins 2 and 3 are fundamental for mitochondrial Ca2+ uniport., in Nat Cell Biol, vol. 9, n. 4, aprile 2007, pp. 445-52, DOI:10.1038/ncb1556, PMID 17351641.
  3. ^ D. Arsenijevic, H. Onuma; C. Pecqueur; S. Raimbault; BS. Manning; B. Miroux; E. Couplan; MC. Alves-Guerra; M. Goubern; R. Surwit; F. Bouillaud, Disruption of the uncoupling protein-2 gene in mice reveals a role in immunity and reactive oxygen species production., in Nat Genet, vol. 26, n. 4, dicembre 2000, pp. 435-9, DOI:10.1038/82565, PMID 11101840.

Bibliografia

  • Ricquier D, Bouillaud F, The uncoupling protein homologues: UCP1, UCP2, UCP3, StUCP and AtUCP., in Biochem. J., vol. 345, n. 2, 2000, pp. 161–79, DOI:10.1042/0264-6021:3450161, PMC 1220743, PMID 10620491.
  • Saleh MC, Wheeler MB, Chan CB, Uncoupling protein-2: evidence for its function as a metabolic regulator., in Diabetologia, vol. 45, n. 2, 2002, pp. 174–87, DOI:10.1007/s00125-001-0737-x, PMID 11935148.
  • Muzzin P, The uncoupling proteins., in Ann. Endocrinol. (Paris), vol. 63, 2 Pt 1, 2002, pp. 106–10, PMID 11994670.
  • Horvath TL, Diano S, Barnstable C, Mitochondrial uncoupling protein 2 in the central nervous system: neuromodulator and neuroprotector., in Biochem. Pharmacol., vol. 65, n. 12, 2003, pp. 1917–21, DOI:10.1016/S0006-2952(03)00143-6, PMID 12787871.
  • Paradis E, Clavel S, Bouillaud F, et al., Uncoupling protein 2: a novel player in neuroprotection., in Trends in molecular medicine, vol. 9, n. 12, 2004, pp. 522–5, DOI:10.1016/j.molmed.2003.10.009, PMID 14659466.
  • Maruyama K, Sugano S, Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides., in Gene, vol. 138, n. 1-2, 1994, pp. 171–4, DOI:10.1016/0378-1119(94)90802-8, PMID 8125298.
  • Fleury C, Neverova M, Collins S, et al., Uncoupling protein-2: a novel gene linked to obesity and hyperinsulinemia., in Nat. Genet., vol. 15, n. 3, 1997, pp. 269–72, DOI:10.1038/ng0397-269, PMID 9054939.
  • Gimeno RE, Dembski M, Weng X, et al., Cloning and characterization of an uncoupling protein homolog: a potential molecular mediator of human thermogenesis., in Diabetes, vol. 46, n. 5, 1997, pp. 900–6, DOI:10.2337/diabetes.46.5.900, PMID 9133562.
  • Boss O, Samec S, Paoloni-Giacobino A, et al., Uncoupling protein-3: a new member of the mitochondrial carrier family with tissue-specific expression., in FEBS Lett., vol. 408, n. 1, 1997, pp. 39–42, DOI:10.1016/S0014-5793(97)00384-0, PMID 9180264.
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, et al., Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library., in Gene, vol. 200, n. 1-2, 1997, pp. 149–56, DOI:10.1016/S0378-1119(97)00411-3, PMID 9373149.
  • Hodný Z, Kolárová P, Rossmeisl M, et al., High expression of uncoupling protein 2 in foetal liver., in FEBS Lett., vol. 425, n. 2, 1998, pp. 185–90, DOI:10.1016/S0014-5793(98)00230-0, PMID 9559644.
  • Argyropoulos G, Brown AM, Peterson R, et al., Structure and organization of the human uncoupling protein 2 gene and identification of a common biallelic variant in Caucasian and African-American subjects., in Diabetes, vol. 47, n. 4, 1998, pp. 685–7, DOI:10.2337/diabetes.47.4.685, PMID 9568704.
  • Tu N, Chen H, Winnikes U, et al., Structural organization and mutational analysis of the human uncoupling protein-2 (hUCP2) gene., in Life Sci., vol. 64, n. 3, 1999, pp. PL41–50, DOI:10.1016/S0024-3205(98)00555-4, PMID 10027754.
  • Pecqueur C, Cassard-Doulcier AM, Raimbault S, et al., Functional organization of the human uncoupling protein-2 gene, and juxtaposition to the uncoupling protein-3 gene., in Biochem. Biophys. Res. Commun., vol. 255, n. 1, 1999, pp. 40–6, DOI:10.1006/bbrc.1998.0146, PMID 10082652.
  • Jezek P, Urbánková E, Specific sequence of motifs of mitochondrial uncoupling proteins., in IUBMB Life, vol. 49, n. 1, 2000, pp. 63–70, DOI:10.1080/713803586, PMID 10772343.
  • Pierrat B, Ito M, Hinz W, et al., Uncoupling proteins 2 and 3 interact with members of the 14.3.3 family., in Eur. J. Biochem., vol. 267, n. 9, 2000, pp. 2680–7, DOI:10.1046/j.1432-1327.2000.01285.x, PMID 10785390.
  • Esterbauer H, Schneitler C, Oberkofler H, et al., A common polymorphism in the promoter of UCP2 is associated with decreased risk of obesity in middle-aged humans., in Nat. Genet., vol. 28, n. 2, 2001, pp. 178–83, DOI:10.1038/88911, PMID 11381268.
  • Echtay KS, Roussel D, St-Pierre J, et al., Superoxide activates mitochondrial uncoupling proteins., in Nature, vol. 415, n. 6867, 2002, pp. 96–9, DOI:10.1038/415096a, PMID 11780125.
  • Arsenijevic D, Onuma H, et al., Disruption of the uncoupling protein-2 gene in mice reveals a role in immunity and reactive oxygen species production., in Nature Genetics, vol. 26, Dec, 2000, pp. 435–9, DOI:10.1038/82565, PMID 11101840.
  • Bai Y, Onuma H, Bai X, et al., Persistent nuclear factor-KB activation in Ucp2-/- mice leads to enhanced nitric oxide and inflammatory cytokine production., in J Biol Chem, vol. 280, May 13, 2005, pp. 19062–9, DOI:10.1074/jbc.M500566200, PMC 1382174, PMID 15757894.
  • Vozza et al., UCP2 transports C4 metabolites out of mitochondria, regulating glucose and glutamine oxidation.in Proc Natl Acad Sci U S A. 2014 Jan 21;111(3):960-5. doi: 10.1073/pnas.1317400111.PMID 24395786
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