Carbossipeptidasi A

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Carbossipeptidasi A
Struttura della carbossipeptidasi A
Numero EC	3.4.17.1
Classe	Idrolasi
Banche dati	BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum)
Fonte: IUBMB
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La carbossipeptidasi A è un enzima che taglia l'ultimo amminoacido della catena peptidica in modo molto specifico^[1]. Essa utilizza una catalisi favorita da uno ione metallico, presentando sul sito attivo uno ione Zn²⁺^[2], una molecola di acqua e il residuo glutammato^[1].

L'acqua viene polarizzata dallo zinco e con l'intervento del glutammato viene deprotonata in -OH. Il gruppo ossidrilico attacca il substrato lasciando un intermedio con una carica negativa che verrà stabilizzata da un altro amminoacido presente nel sito attivo: l'arginina. A questo punto interviene il glutammato che attacca il protone scindendo il legame. Questo enzima presenta una forte specificità per l'ultimo amminoacido della catena perché l'arginina che presenta una carica positiva è attratta dal gruppo carbossilico con una carica negativa (COO^-). Queste interazioni idrostatiche comportano un ripiegamento della catena peptidica che attraggono proprio il legame da scindere sul sito attivo dell'enzima^[2].

Note

^ ^a ^b Carbossipeptidasi - Enciclopedia, su Treccani. URL consultato il 3 luglio 2024.
^ ^a ^b David W. Christianson e William N. Lipscomb, Carboxypeptidase A, in Accounts of Chemical Research, vol. 22, n. 2, 1º febbraio 1989, pp. 62–69, DOI:10.1021/ar00158a003. URL consultato il 3 luglio 2024.