Carbossipeptidasi A
![Abbozzo enzimi](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/28/Hexokinase_3O08.png/45px-Hexokinase_3O08.png)
Carbossipeptidasi A | |
---|---|
![]() Struttura della carbossipeptidasi A | |
Numero EC | 3.4.17.1 |
Classe | Idrolasi |
Banche dati | BRENDA, EXPASY, GTD, PDB (RCSB PDB PDBe PDBj PDBsum) |
Fonte: IUBMB | |
Modifica dati su Wikidata · Manuale |
La carbossipeptidasi A è un enzima che taglia l'ultimo amminoacido della catena peptidica in modo molto specifico[1]. Essa utilizza una catalisi favorita da uno ione metallico, presentando sul sito attivo uno ione Zn2+[2], una molecola di acqua e il residuo glutammato[1].
L'acqua viene polarizzata dallo zinco e con l'intervento del glutammato viene deprotonata in -OH. Il gruppo ossidrilico attacca il substrato lasciando un intermedio con una carica negativa che verrà stabilizzata da un altro amminoacido presente nel sito attivo: l'arginina. A questo punto interviene il glutammato che attacca il protone scindendo il legame. Questo enzima presenta una forte specificità per l'ultimo amminoacido della catena perché l'arginina che presenta una carica positiva è attratta dal gruppo carbossilico con una carica negativa (COO-). Queste interazioni idrostatiche comportano un ripiegamento della catena peptidica che attraggono proprio il legame da scindere sul sito attivo dell'enzima[2].
Note
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/4/47/DNA.png/24px-DNA.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/2/2e/Gnome-applications-science.svg/25px-Gnome-applications-science.svg.png)
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/1/19/Asclepius_staff.svg/13px-Asclepius_staff.svg.png)